Comparación de la antigenicidad de un péptido sintético y una proteína recombinante de la región de transmembrana (gp41) del VIH-1.

Resumen

El virus de la inmunodeficiencia humana (VIH), es el agente causal del Síndrome de Inmunodeficiencia Adquirida (SIDA). El gen env codifica la síntesis de la proteína precursora, gp160, que es degradada por una proteasa del virus en dos proteínas: gp4l y gp120. La presencia de anticuerpos contra la proteína gp4l es importante para la detecci6n de temprana de la infección por VIH. Los péptidos sintéticos y proteínas recombinantes de la proteína gp4l, son ampliamente utilizadas en el inmunodiagnóstico del VIH-1. En el presente trabajo, se evaluó la antigenicidad de un péptido sintético H-18 (587-617) y una proteína recombinante de la región de transmembrana (gp4 1) del VIH-1, frente a 15 muestras positivas procedentes de Paneles de Seroconversión (Boston Biomedica Inc). La especificidad de estos antigenos se evaluó con 20 muestras de sueros de donantes de un banco de sangre. Se utilizó como ensayo de referencia el UMELISA HIV 1+2 Recombinant (TecnoSUMA Internacional S.A., Cuba), para la detección de anticuerpos contra el VIH 1 y 2, todas las muestras utilizadas en el estudio fueron confirmadas por el ensayo de Western Blot. Se obtuvo un 100% de sensibilidad para el péptido sintético y un 93,3 % para la proteína recombinante. La especificidad de ambos antígenos fue del 100 %. Este estudio demostró la alta antigenicidad del péptido sintético comparado con la proteína recombinante.