Pichia pastoris: una plataforma para la producción de proteínas heterólogas

Resumen

La levadura Pichia pastoris ha sido ampliamente empleada como sistema hospedero para la producción de proteínas heterólogas, tales como; fragmentos de anticuerpos, huridina recombinante, eritropoyetina humana recombinante e insulina humana recombinante. Su extendida aplicación se debe a la disponibilidad del promotor de la enzima alcohol oxidasa, el cual es fuerte y regulable por metanol y a su capacidad para alcanzar altas densidades celulares en biorreactores en medios de cultivo baratos. Esta revisión tiene como objetivo brindar información acerca de la levadura Pichia pastoris como sistema hospedero apropiado para la producción de proteínas heterólogas. La mayoría de las cepas de P. pastoris que son empleadas en la producción de proteínas heterólogas poseen como marcador de selección autotrófico al gen histidinol deshidrogenasa (his4), el cual es esencial para la síntesis del aminoácido histidina. Como esta levadura es capaz de emplear el metanol como fuente de carbono y energía la mayoría de sus vectores de expresión se basan en promotores de las enzimas involucradas en el metabolismo del metanol, entre las cuales se encuentra el de la enzima alcohol oxidasa1(AOX1). La selección de la cepa, los vectores y la optimización de las condiciones de cultivo para un bioproceso con P. pastoris es esencial en la obtención de altos niveles de la proteína heteróloga.