ESTUDIO DE LA ESTABILIDAD DE DOS PROTEINAS MODELO LIOFILIZADAS, CON EL EMPLEO DE LA CALORIMETRIA DIFERENCIAL DE BARRIDO

Resumen

Se conoce que la liofilización representa una vía para estabilizar proteínas, sin embargo, a pesar de los bajos contenidos de humedad, estos productos pueden presentar durante su almace­namiento, reacciones de degradación como la agregación molecu­lar y en presencia se azúcares, reacciones de condensación bi­molecular como las del cipo Maillard. Tanto en alimentos des­hidraurlos corno en otros productos ricos en carbohidntos, la Calo­rimetría Diferencial de Barrido (CDB) se ha empleado para deter­minar la temperatura de transición vítrea (Tg), por encima de la cual el producto pierde rigidez, alcanzando uu estado "gomoso" en el que se suelen acelerar las reacciones de degradación por seguir una cinética del tipo WLF (Williams-Landel-Ferry) en lugar de la de Arrhenius. En este trabajo, a partir de proteínas modelo (al­búmina y gammaglobulina) liofilizadas solas y en presencia de glu­cosa, se estudió el efecto de la temperatura de almacenamiento tanto sobre la agregación molecular, como sobre la aparición de compuestos pardos. Se analizan los resultados teniendo en cuenta la Tg determinada por CDB y se compara la predicción de la esta­bilidad. atendiendo a la ecuación de WLF, así como a la de Ar­rhenius.