Antigenicidad de dos pñptidos sintñticos de la región de transmembrana (gp41) del VIH-1 y su utilidad en el inmunodiagnóstico

Resumen

El virus de la Inmunodeficiencia Humana (VIH), es el agente causal del Síndrome de Inmunodeficiencia Adquirida (SIDA). Los genes virales codifican la síntesis de las proteúnas del núcleo (gag), enzimas (pol), proteúnas de envoltura (env) y un determinado complejo de proteínas reguladoras. El gen env codifica la síntesis de la proteína precursora, gpl60, que es degradada por una proteasa del virus en dos proteínas: gp41 y gpl20. La presencia de anticuerpos contra los antúgenos de la envoltura es sumamente importante para el diagnóstico de la infección por VIH. El uso de la proteína gp41, obtenida por la tecnología del ADN recombinante y por síntesis química, se utiliza ampliamente en el diagnóstico del VIH-1. En este sentido, resultan muy utilizados los péptidos sintéticos por la elevada sensibilidad y especificidad de los ensayos. En el presente trabajo, se evaluó la antigenicidad de dos péptidos sintéticos de la región de transmembrana (gp4l) del VIH-i, el péptido A (585-608) y el H-18 (587-617) frente a 15 muestras positivas procedentes de Paneles de Seroconversión (Boston Biomedica Inc.) y 19 muestras de seropositivos cubanos al VIH-1. La especificidad de los péptidos se evaluó con 30 muestras de sueros de donantes de un banco de sangre. Se utilizó como ensayo de referencia el UMELISAHIV 1+2 Recombinant ('Ibcnosuma Internacional, SA, Cuba), para la detección de anticuerpos contra el VIH-i, todas las muestras utilizadas en el estudio fueron confirmadas por el ensayo de Western Blot. Se obtuvo un 53% de sensibilidad para el péptido A y un 100% de sensibilidad para el péptido H-18. La especificidad de ambos péptidos fue del 100 %. Este estudio demostró la utilidad del péptido H-18 como antígeno para la detección de anticuerpos al VIH-1 y su posible aplicación diagnóstica.